Top

Gepubliceerd in:

2019 | OriginalPaper | Hoofdstuk

5. Oxidatieve fosforylering

Auteur : Prof. dr. F.C. Schuit

Gepubliceerd in: Leerboek metabolisme en voeding

Uitgeverij: Bohn Stafleu van Loghum

Samenvatting

In H. 5 wordt uitgelegd hoe de eerder in het katabolisme gevormde energierijke elektronenparen van NADH en FADH₂ worden gebruikt om ATP te produceren. Deze oxidatieve fosforylering gebeurt in de binnenste mitochondriale membraan via een aantal eiwitcomplexen die de redoxenergie van de elektronenparen omzetten in een elektrochemisch potentiaal van een protonengradiënt. Een belangrijke component van deze complexen zijn cytochromen die hun redoxreacties uitvoeren zonder veel kans op ongewenste reacties, zoals vorming van zuurstofradicalen. Pas de allerlaatste elektronenacceptor is dizuurstof, dat wordt gereduceerd tot water. De nuttige energie van de protonengradiënt wordt vervolgens in complex V (mitochondriaal ATP-synthase) gebruikt voor de reactie ADP + Pi ⇒ ATP. Een samenspel van de complexen I-V zorgt voor een flux van oxidatie die afgestemd is op de flux van ATP-synthese (respiratoire koppeling). In de aanwezigheid van UCP’s (‘uncoupling proteins’) ontstaat echter een protonenlek zonder ATP-synthese (respiratoire ontkoppeling).

vorige hoofdstuk Mitochondriale koolstofverbranding

volgende hoofdstuk Glycogeenmetabolisme, gluconeogenese en ketogenese

Alleen toegankelijk voor geautoriseerde gebruikers

Acin-Perez, R. & Enriquez, J.A. (2014). The function of the respiratory supercomplexes: the plasticity model. Biochim Biophys Acta. 1837, 444–450.

Aryaman, J., Johnston, I.G. & Jones NS. (2019) Mitochondrial Heterogeneity. Front Genet. 9, 718. https://doi.org/10.3389/fgene.2018.00718.

Costford, S.R., Seifert, E.L., Bézaire, V., Gerrits, M., Bevilacqua, L., Gowing, A. & Harper, M.E. (2007). The energetic implications of uncoupling protein-3 in skeletal muscle. Appl Physiol Nutr Metab. 32, 884–894.

Cypess, A.M. et al. (2009). Identification and importance of brown adipose tissue in adult humans. N Engl J Med. 360, 1509–1517.CrossRef

Dimauro, S. & Davidzon, G. (2005). Mitochondrial DNA & disease. Ann. Med. 37, 222–232.

Iwata, S., Lee, J.W., Okada, K., Lee, J.K., Iwata, M., Rasmussen, B., et al. (1998). Complete structure of the 11-subunit bovine mitochondrial cytochrome bc1 complex. Science 281, 64–71.CrossRef

Janssen, R.J., Nijtmans, L.G., Heuvel, L.P. van den & Smeitink, J.A. (2006). Mitochondrial complex I: structure, function & pathology. J Inherit. Metab Dis. 29, 499–515.

Larsson, N.G., Wang, J., Wilhelmsson, H., Oldfors, A., Rustin, P., Lewandoski, M., et al. (1998). Mitochondrial transcription factor A is necessary for mtDNA maintenance & embryogenesis in mice. Nat. Genet. 18, 231–236.

Ogawa, M. & Furukawa, Y. (2014). A seeded propagation of Cu, Zn-superoxide dismutase aggregates in amyotrophic lateral sclerosis. Front Cell Neurosci. 8, 83.

Ouweland van den, J.M., Lemkes, H.H., Trembath, R.C., Ross, R., Velho, G., Cohen, D., et al. (1994). Maternally inherited diabetes & deafness is a distinct subtype of diabetes & associates with a single point mutation in the mitochondrial tRNA(Leu(UUR)) gene. Diabetes 43, 746–751.

Parsons, W.J., Williams, R.S., Shelton, J.M., Luo, Y., Kessler, D.J. & Richardson, J.A. (1996). Developmental regulation of cytochrome oxidase subunit VIa isoforms in cardiac & skeletal muscle. Am. J Physiol 270, H567–H574.

Patananan, A.N., Wu, T.H., Chiou, P.Y. & Teitell, M.A. (2016) Modifying the Mitochondrial Genome. Cell Metab. 23, 785–96.

Quintens, R. et al. (2013). Mice deficient in the respiratory chain gene Cox6a2 are protected against high-fat diet-induced obesity and insulin resistance. PLoS One. 8, e56719.CrossRef

Radford, N.B., Wan, B., Richman, A., Szczepaniak, L.S., Li, J.L., Li, K., et al. (2002). Cardiac dysfunction in mice lacking cytochrome-c oxidase subunit VIaH. Am. J Physiol Heart Circ. Physiol 282, H726–H733.CrossRef

Russell, O. & Turnbull, D. Mitochondrial DNA disease-molecular insights and potential routes to a cure. (2014). Exp Cell Res. 325, 38–43.

Saraste, M. (1999). Oxidative phosphorylation at the fin de siecle. Science 283, 1488–1493.

Schafer, E., Seelert, H., Reifschneider, N.H., Krause, F., Dencher, N.A. & Vonck, J. (2006). Architecture of active mammalian respiratory chain supercomplexes. J Biol Chem. 281, 15370–15375.

Schultz, B.E. & Chan, S.I. (2001). Structures & proton-pumping strategies of mitochondrial respiratory enzymes 1. Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct. 30, 23–65.

Shibata, N. (2001). Transgenic mouse model for familial amyotrophic lateral sclerosis with superoxide dismutase-1 mutation. Neuropathology. 21, 82–92.PubMed

Smeitink, J.A., Zeviani, M., Turnbull, D.M. & Jacobs, H.T. (2006). Mitochondrial medicine: a metabolic perspective on the pathology of oxidative phosphorylation disorders. Cell Metab 3, 9–13.

Tan, W., Pasinelli, P. & Trotti, D. (2014). Role of mitochondria in mutant SOD1 linked amyotrophic lateral sclerosis. Biochim Biophys Acta. S0925–4439.

Thorrez, L., Van Deun, K., Tranchevent, L.C., Van Lommel, L., Engelen, K., Marchal, K., et al. (2008). Using ribosomal protein genes as reference: A tale of caution. Plos One 3.CrossRef

Torraco, A., Diaz, F., Vempati, U.D. & Moraes, C.T. (2009). Mouse models of oxidative phosphorylation defects: powerful tools to study the pathobiology of mitochondrial diseases. Biochim. Biophys. Acta 1793, 171–180.

Turner, B.J. & Talbot, K. (2008). Transgenics, toxicity & therapeutics in rodent models of mutant SOD1-mediated familial ALS. Prog. Neurobiol. 85, 94–134.

van Marken Lichtenbelt, W.D., Vanhommerig, J.W., Smulders, N.M., Drossaerts, J.M., Kemerink, G.J., Bouvy, N.D., Schrauwen, P. & Teule, G.J. (2009). Cold-activated brown adipose tissue in healthy men. N Engl J Med. 360, 1500–1508.

Wang, H. & Oster, G. (1998). Energy transduction in the F1 motor of ATP-synthase. Nature 396, 279–282.

Yoshida, M., Muneyuki, E. & Hisabori, T. (2001). ATP-synthase. A marvellous rotary engine of the cell. Nat. Rev. Mol. Cell Biol 2, 669–677.

Titel: Oxidatieve fosforylering
Auteur: Prof. dr. F.C. Schuit
Uitgeverij: Bohn Stafleu van Loghum
Boek: Leerboek metabolisme en voeding
Print ISBN: 978-90-368-2357-9

Elektronisch ISBN: 978-90-368-2358-6

Copyright: 2019
DOI: https://doi.org/10.1007/978-90-368-2358-6_5

Bohn Stafleu van Loghum

Deel dit onderdeel of sectie (kopieer de link)

Samenvatting

Log in om toegang te krijgen