Top

Gepubliceerd in:

2015 | OriginalPaper | Hoofdstuk

6. Glycogeenmetabolisme, gluconeogenese en pentosefosfaatweg

Auteur : Frans C. Schuit

Uitgeverij: Bohn Stafleu van Loghum

Samenvatting

Hoofdstuk 6 begint met de aanmaak en afbraak van glycogeen (respectievelijk glycogeensynthese en glycogenolyse). Glycogeen vertegenwoordigt een beperkte hoeveelheid reservebrandstof in de lever (tussen de maaltijden – bufferen bloedglucoseconcentratie) of in de witte spiervezels (contracties – synthese van ATP). De regeling van beide processen is reciprook en verloopt via reversibele (de)fosforylering van glycogeensynthase en fosforylase. Een reeks erfelijke ziekten van deze wegen leidt tot glycogeenopstapeling (glycogenose). Als we vasten, zal de lever de bloedglucoseconcentratie verder op peil houden via de gluconeogenese, een proces waarin aminozuren, glycerol en lactaat worden omgezet in glucose. De flux van deze weg wordt onderdrukt door fructose-2,6-bisfosfaat. De pentosefosfaatweg begint bij glucose-6-fosfaat, die oxidatief wordt omgezet tot ribulose-5-fosfaat met vorming van NADPH. Uit ribulose-5-fosfaat kan ribose-5-fosfaat ontstaan voor de synthese van RNA en DNA, of glyceraldehyde-3-fosfaat en fructose-6-fosfaat die kunnen dienen voor vetzuursynthese. Veelvuldig voorkomende mutaties in het glucose-6-fosfaatdehydrogenase-gen houden verband met bescherming tegen malaria-infecties.

vorige hoofdstuk Oxidatieve fosforylering

volgende hoofdstuk Vetzuur- en cholesterolsynthese

Bijvoet, A.G., Van Hirtum, H., Kroos, M.A., Van de Kamp, E.H., Schoneveld, O., Visser, P., et al. (1999). Human acid alpha-glucosidase from rabbit milk has therapeutic effect in mice with glycogen storage disease type II. Hum. Mol. Genet. 8, 2145–2153.CrossRefPubMed

Bollen, M., Peti, W., Ragusa, M.J. & Beullens, M. (2010). The extended PP1 toolkit: designed to create specificity. Trends Biochem Sci. 35, 450–458.CrossRefPubMedPubMedCentral

Francis, S.H., Blount, M.A. & Corbin, J.D. (2011) Mammalian cyclic nucleotide phosphodiesterases: molecular mechanisms and physiological functions. Physiol Rev. 91, 651–690.CrossRefPubMed

Hakimi, P., Yang, J., Casadesus, G., Massillon, D., Tolentino-Silva, F., Nye, C.K., et al. (2007). Overexpression of the cytosolic form of phosphoenolpyruvate carboxykinase (GTP) in skeletal muscle repatterns energy metabolism in the mouse 1. Journal of Biological Chemistry 282, 32844–32855.CrossRefPubMed

Ho, H.Y., Cheng, M.L. & Chiu, D.T. (2007). Glucose-6-phosphate dehydrogenase-from oxidative stress to cellular functions & degenerative diseases. Redox. Rep. 12, 109–118.

Kishnani, P.S., Corzo, D., Nicolino, M., Byrne, B., Mandel, H., Hwu, W.L., et al. (2007). Recombinant human acid [alpha]-glucosidase: major clinical benefits in infantile-onset Pompe disease. Neurology. 68, 99–109.CrossRefPubMed

Koeberl, D.D., Pinto, C., Brown, T. & Chen, Y.T. (2009). Gene therapy for inhereted metabolic disorders in companion animals. ILAR. J 50, 122–127.CrossRefPubMed

Luzzatto, L., Usanga, F.A. & Reddy, S. (1969). Glucose-6-phosphate dehydrogenase deficient red cells: resistance to infection by malarial parasites. Science. 164, 839–842.CrossRefPubMed

McMillan, D.C., Bolchoz, L.J. & Jollow D.J. (2001) Favism: effect of divicine on rat erythrocyte sulfhydryl status, hexose monophosphate shunt activity, morphology, and membrane skeletal proteins. Toxicol Sci. 62, 353–359.CrossRefPubMed

Newsholme, E.A. (1978). Substrate cycles: their metabolic, energetic & thermic consequences in man. Biochem Soc. Symp. 43, 183–205.

Noori-Daloii, M.R., Najafi, L., Mohammad, G.S., Hajebrahimi, Z. & Sanati, M.H. (2004). Molecular identification of mutations in G6PD gene in patients with favism in Iran. J. Physiol Biochem. 60, 273–277.CrossRefPubMed

Ostrom, R.S., Bogard, A.S., Gros, R. & Feldman, R.D. (2012). Choreographing the adenylyl cyclase signalosome: sorting out the partners and the steps. Naunyn Schmiedebergs Arch Pharmacol. 385, 5–12.CrossRefPubMed

Reddy, S.K., Austin, S.L., Spencer-Manzon, M., Koeberl, D.D., Clary, B.M., Desai, D.M., et al. (2009). Liver transplantation for glycogen storage disease type Ia. J Hepatol. 51, 483–490.CrossRefPubMed

Salvidio, E., Pannacciulli, I., Tizianello, A. & Ajmar, F. (1967). Nature of hemolytic crises & the fate of G6PD deficient, drug-damaged erythrocytes in Sardinians. N. Engl. J. Med. 276, 1339–1344.CrossRefPubMed

Sutherland, E.W. & Robison, G.A. (1966). The role of cyclic-3’, 5’-AMP in responses to catecholamines & other hormones. Pharmacol. Rev. 18, 145–161.PubMed

Van den Hout, H., Reuser, A.J., Vulto, A.G., Loonen, M.C., Cromme-Dijkhuis, A. & Van der Ploeg, A.T. (2000). Recombinant human alpha-glucosidase from rabbit milk in Pompe patients. Lancet 356, 397–398.CrossRefPubMed

Van der Ploeg, A.T. & Reuser, A.J.J. (2008). Lysosomal storage disease 2 - Pompe’s disease. Lancet 372, 1342–1353.CrossRefPubMed

Van Zwieten, R., Verhoeven, A.J. & Roos, D. (2014) Inborn defects in the antioxidant systems of human red blood cells. Free Radic Biol Med. 67C, 377–386.CrossRef

Veiga-da-Cunha, M., Gerin, I., Chen, Y.T., Lee, P.J., Leonard, J.V., Maire, I., et al. (1999). The putative glucose 6-phosphate translocase gene is mutated in essentially all cases of glycogen storage disease type I non-a. Eur J Hum. Genet. 7, 717–723.CrossRefPubMed

Yoon, J.C., Puigserver, P., Chen, G., Donovan, J., Wu, Z., Rhee, J., et al. (2001). Control of hepatic gluconeogenesis through the transcriptional coactivator PGC-1. Nature. 413, 131–138.CrossRefPubMed

Titel: Glycogeenmetabolisme, gluconeogenese en pentosefosfaatweg
Auteur: Frans C. Schuit
Uitgeverij: Bohn Stafleu van Loghum
Boek: Leerboek metabolisme
Print ISBN: 978-90-368-0619-0

Elektronisch ISBN: 978-90-368-0620-6

Copyright: 2015
DOI: https://doi.org/10.1007/978-90-368-0620-6_6

Bohn Stafleu van Loghum

Deel dit onderdeel of sectie (kopieer de link)

Samenvatting

Log in om toegang te krijgen