Skip to main content
Top

2014 | OriginalPaper | Hoofdstuk

7. Speekselmucinen

Auteurs : E.C.I. Veerman, A. van Nieuw Amerongen

Gepubliceerd in: Speeksel en speekselklieren

Uitgeverij: Bohn Stafleu van Loghum

share
DELEN

Deel dit onderdeel of sectie (kopieer de link)

  • Optie A:
    Klik op de rechtermuisknop op de link en selecteer de optie “linkadres kopiëren”
  • Optie B:
    Deel de link per e-mail

Samenvatting

Kenmerkend voor humaan totaalspeeksel is de aanwezigheid van twee soorten mucinen: het hoogmoleculaire (MUC5B = MG-1-) en het laagmoleculaire (MUC7 = MG-2-)mucine. MUC5B is afkomstig uit alle (sero)mukeuze speekselklieren. MUC7 lijkt niet in alle personen aanwezig te zijn in palatinaal speeksel. Beide soorten mucinen verschillen in biochemische eigenschappen en hebben waarschijnlijk verschillende functies.
MUC5B is verantwoordelijk voor de visco-elastische eigenschappen van speeksel en speelt een belangrijke rol bij de lubricatie. MUC5B bindt sterk aan tandglazuur en kan dan ook worden beschouwd als een tandpelliclecomponent. In die hoedanigheid beschermt MUC5B de gebitselementen tegen demineralisatie door zuuraanvallen. MUC5B bindt niet aan de meest voorkomende orale bacteriën. Alleen Haemophilus (para)influenzae en Helicobacter pylori zijn in staat MUC5B te binden.
MUC7 bindt echter aan het merendeel van de orale micro-organismen en kan deze met behulp van s-IgA doen aggregeren. Beide mucinen kunnen door micro-organismen gebruikt worden als voedingssubstraat. Vooral eindstandige siaalzuurresiduen worden in de mondholte snel afgesplitst door bacterieel sialidase/neuraminidase, vooral bij slechte mondhygiëne.
Humane speekselmucinen verschillen sterk van alle bekende dierlijke speekselmucinen. Met name de koolhydraatketens zijn complexer en meer heterogeen. In het algemeen blijkt dat de speekselmucinen een vitale rol spelen bij het gezond houden van zowel de gebitselementen als de mucosale weefsels. Zij beschermen alle orale weefseloppervlakken tegen mechanische beschadiging, zuurinwerking en proteolytische afbraak door micro-organismen.
Literatuur
go back to reference Allen A, Flemström G. Gastroduodenal mucus bicarbonate barrier: protection against acid and pepsin. Am J Physiol Cell Physiol. 2005;288:C1–C19.PubMed Allen A, Flemström G. Gastroduodenal mucus bicarbonate barrier: protection against acid and pepsin. Am J Physiol Cell Physiol. 2005;288:C1–C19.PubMed
go back to reference Bolscher J, Veerman E, Nieuw Amerongen A van, Tulp A, Verwoerd D. Distinct populations of high-Mr mucins secreted by different human salivary glands discriminated by density-gradient electrophoresis. Biochem J. 1995;309:801–6.PubMedCentralPubMed Bolscher J, Veerman E, Nieuw Amerongen A van, Tulp A, Verwoerd D. Distinct populations of high-Mr mucins secreted by different human salivary glands discriminated by density-gradient electrophoresis. Biochem J. 1995;309:801–6.PubMedCentralPubMed
go back to reference Cardenas M, Elofsson U, Lindh L. Salivary mucin MUC5B could be an important component of in vitro pellicles of human saliva: An in situ ellipsometry and atomic force microscopy study. Biomacromolecules. 2007;8:1149–56.CrossRefPubMed Cardenas M, Elofsson U, Lindh L. Salivary mucin MUC5B could be an important component of in vitro pellicles of human saliva: An in situ ellipsometry and atomic force microscopy study. Biomacromolecules. 2007;8:1149–56.CrossRefPubMed
go back to reference Cohen M, Zhan X-Q, Senati, HP, Chen H-W, Varki NM, Schooley RT, Gagneux P. Influenza A penetrates host mucus by cleaving sialic acids with neuraminidase. Virol J. 2013;10:321.CrossRefPubMedCentralPubMed Cohen M, Zhan X-Q, Senati, HP, Chen H-W, Varki NM, Schooley RT, Gagneux P. Influenza A penetrates host mucus by cleaving sialic acids with neuraminidase. Virol J. 2013;10:321.CrossRefPubMedCentralPubMed
go back to reference Groenink J, Ligtenberg AJM, Veerman ECI, Bolscher JGM, Nieuw Amerongen A van. Interaction of the salivary low-molecular-weight mucin (MG2) with Actinobacillus actinomycetemcomitans. Ant Van Leeuwenh. 1996;70:79–87.CrossRef Groenink J, Ligtenberg AJM, Veerman ECI, Bolscher JGM, Nieuw Amerongen A van. Interaction of the salivary low-molecular-weight mucin (MG2) with Actinobacillus actinomycetemcomitans. Ant Van Leeuwenh. 1996;70:79–87.CrossRef
go back to reference Kesimer M, Sheehan JK. Analyzing the functions of large glycoconjugates through the dissipative properties of their absorbed layers using the gel-forming mucin MUC5B as an example. Glycobiology 2008;18:463–72.CrossRefPubMed Kesimer M, Sheehan JK. Analyzing the functions of large glycoconjugates through the dissipative properties of their absorbed layers using the gel-forming mucin MUC5B as an example. Glycobiology 2008;18:463–72.CrossRefPubMed
go back to reference Kesimer M, Makhov AM, Griffith JD, Verdugo P, Sheehan JK. Unpacking a gel-forming mucin: a view of MUC5B organization after granular release. Am J Physiol - Lung Cell Mol Physiol. 2010;298:L15–L22.CrossRefPubMedCentralPubMed Kesimer M, Makhov AM, Griffith JD, Verdugo P, Sheehan JK. Unpacking a gel-forming mucin: a view of MUC5B organization after granular release. Am J Physiol - Lung Cell Mol Physiol. 2010;298:L15–L22.CrossRefPubMedCentralPubMed
go back to reference Lamblin G, Degroote S, Perini J-M, Delmotte P, Scharfman A, Davril M, e.a. Human airway mucin glycosylation: A combinatory of carbohydrate determinants which vary in cystic fibrosis. Glycoconjugate J. 2001;18:661–84.CrossRef Lamblin G, Degroote S, Perini J-M, Delmotte P, Scharfman A, Davril M, e.a. Human airway mucin glycosylation: A combinatory of carbohydrate determinants which vary in cystic fibrosis. Glycoconjugate J. 2001;18:661–84.CrossRef
go back to reference Nieuw Amerongen A van, Bolscher JGM, Veerman ECI. Salivary mucins: Protective functions in relation to their diversity. Glycobiology. 1995; 5:733–40.CrossRef Nieuw Amerongen A van, Bolscher JGM, Veerman ECI. Salivary mucins: Protective functions in relation to their diversity. Glycobiology. 1995; 5:733–40.CrossRef
go back to reference Nieuw Amerongen A van, Bolscher JGM, Bloemena E, Veerman ECI. Sulfomucins in the human body. Biol Chem. 1998;379:1–18.CrossRef Nieuw Amerongen A van, Bolscher JGM, Bloemena E, Veerman ECI. Sulfomucins in the human body. Biol Chem. 1998;379:1–18.CrossRef
go back to reference Prakobphol A, Borén T, Ma W, Zhixiang P, Fisher SJ. Highly glycosylated human salivary molecules present oligosaccharides that mediate adhesion of leukocytes and Helicobacter pylori. Biochemistry. 2005;44:2216–24.CrossRefPubMed Prakobphol A, Borén T, Ma W, Zhixiang P, Fisher SJ. Highly glycosylated human salivary molecules present oligosaccharides that mediate adhesion of leukocytes and Helicobacter pylori. Biochemistry. 2005;44:2216–24.CrossRefPubMed
go back to reference Roussel P, Delmotte P. The diversity of epithelial secreted mucins. Curr Organic Chem. 2004;8:413–37.CrossRef Roussel P, Delmotte P. The diversity of epithelial secreted mucins. Curr Organic Chem. 2004;8:413–37.CrossRef
go back to reference Thomsson KA, Prakobphol A, Leffler H, Reddy MS, Levine MJ, Fisher SJ, et al. The salivary mucin MG1 (MUC5B) carries a repertoire of unique oligosaccharides that is large and diverse. Glycobiology. 2002;12:1–14.CrossRefPubMed Thomsson KA, Prakobphol A, Leffler H, Reddy MS, Levine MJ, Fisher SJ, et al. The salivary mucin MG1 (MUC5B) carries a repertoire of unique oligosaccharides that is large and diverse. Glycobiology. 2002;12:1–14.CrossRefPubMed
go back to reference Takehara S, Yanagishita M, Podyma-Inoue KA, Kawaguchi Y. Degradation of MUC7 and MUC5B in human saliva, Plos One. 8:e69059. DOI: 10.1371/journal.pone.0069059 Takehara S, Yanagishita M, Podyma-Inoue KA, Kawaguchi Y. Degradation of MUC7 and MUC5B in human saliva, Plos One. 8:e69059. DOI: 10.1371/journal.pone.0069059
go back to reference Veerman ECI, Ligtenberg AJM, Schenkels LCPM, Walgreen-Weterings E, Nieuw Amerongen A van. Binding of human high-molecular-weight salivary mucins (MG1) to Haemophilus parainfluenzae. J Dent Res. 1995;74:351–7.CrossRefPubMed Veerman ECI, Ligtenberg AJM, Schenkels LCPM, Walgreen-Weterings E, Nieuw Amerongen A van. Binding of human high-molecular-weight salivary mucins (MG1) to Haemophilus parainfluenzae. J Dent Res. 1995;74:351–7.CrossRefPubMed
go back to reference Veerman ECI, Bank CMC, Namavar F, Appelmelk BJ, Bolscher JGM, Nieuw Amerongen A van. Sulfated glycans on oral mucin as receptors for Helicobacter pylori. Glycobiology. 1997;7:737–40.CrossRefPubMed Veerman ECI, Bank CMC, Namavar F, Appelmelk BJ, Bolscher JGM, Nieuw Amerongen A van. Sulfated glycans on oral mucin as receptors for Helicobacter pylori. Glycobiology. 1997;7:737–40.CrossRefPubMed
go back to reference Wickström C, Christersson C, Davies JR, Carlstedt I. Macromolecular organization of saliva: identification of ‘insoluble’ MUC5B assemblies and non-mucin proteins in the gel phase. Biochem J. 2000;351:421–8.CrossRefPubMedCentralPubMed Wickström C, Christersson C, Davies JR, Carlstedt I. Macromolecular organization of saliva: identification of ‘insoluble’ MUC5B assemblies and non-mucin proteins in the gel phase. Biochem J. 2000;351:421–8.CrossRefPubMedCentralPubMed
go back to reference Wickström C, Svensater G. Salivary gel-forming mucin MUC5B – a nutrient for dental plaque. Oral Microbial Immunol. 2008;23:177–82.CrossRef Wickström C, Svensater G. Salivary gel-forming mucin MUC5B – a nutrient for dental plaque. Oral Microbial Immunol. 2008;23:177–82.CrossRef
Metagegevens
Titel
Speekselmucinen
Auteurs
E.C.I. Veerman
A. van Nieuw Amerongen
Copyright
2014
Uitgeverij
Bohn Stafleu van Loghum
DOI
https://doi.org/10.1007/978-90-368-0387-8_7